A propos de l’isomérase:

L’isomérase est le nom donné à une classe d’enzymes qui sont capables de convertir des molécules d’un isomère à un autre. Ces isomérases sont un élément clé dans la formation et la détérioration des réarrangements intramoléculaires.
Lorsque cela se produit, un seul produit est donné par un seul substrat. Tout en partageant une formule moléculaire commune avec le substrat, le produit diffère par la connectivité des liaisons ou l’arrangement spatial.

Mécanisme des isomérases
Les isomérases sont la clé de la catalyse dans diverses réactions à travers de nombreux processus biologiques. Des exemples communs pourraient être le métabolisme des hydrates de carbone et la glycolyse.
Les isomérases ont une gamme de mécanismes.
Epimérisation, Dans le cycle de Calvin, par exemple, lorsque le D-ribulose-5-phosphate est converti en D-xylulose-5-phosphate par la ribulose-phosphate 3-épimérase. La seule différence de stéréochimie entre le substrat et le produit se situe au niveau du troisième carbone de la chaîne. Le mécanisme sous-jacent exige que le troisième carbone devienne déprotoné pour former un intermédiaire énolate réactif.
Transfert intramoléculaire, la Chorismate mutase est une transférase intramoléculaire qui catalyse la conversion du chorismate en préphénate. Ce dernier est parfois utilisé comme précurseur de la L-tyrosine et de la L-phénylalanine dans certaines bactéries et flores. Cette réaction est un réarrangement de Claisen qui peut se produire avec ou sans l’isomérase. Cela dit, la vitesse augmente de façon exponentielle en présence de la chorismate mutase. La réaction passe par un état de transition de type chaise avec le substrat en position trans-diaxiale, l’isomérase fixant sélectivement l’état de transition de type chaise. Le mécanisme exact de la catalyse n’est pas encore connu.
Oxydoréduction intramoléculaire, L’isomérase de l’isopentényl diphosphate (IPP) est vue dans la synthèse du cholestérol, notamment lorsqu’elle catalyse la conversion de l’isopentényl diphosphate (IPP) en diméthylallyl diphosphate (DMAPP). Ici, une double liaison carbone-carbone stable est réarrangée pour créer un isomère allylique hautement électrophile.
L’expansion et la contraction du cycle, Un exemple très illustratif de l’ouverture et de la contraction du cycle est l’isomérisation du glucose en fructose. En d’autres termes, l’isomérisation d’un aldéhyde à cycle à six chaînons en une cétone à cycle à cinq chaînons. La conversion du D-glucose-6-phosphate en D-fructose-6-phosphate est catalysée par la glucose-6-phosphate isomérase, une oxydoréductase intramoléculaire. La réaction nécessite l’ouverture du cycle pour former un aldose par catalyse acide/base. Cela conduit à la formation d’un intermédiaire cis-endiol ultérieur. Ainsi, un cétose est formé, puis le cycle est refermé.

Fonction de l’isomérase
L’isomérase a un large éventail de fonctions dans tout, de la médecine à la fabrication de produits alimentaires. Les déficiences en isomérases sont connues pour conduire à des maladies chez l’homme telles que la déficience en phosphohexose isomérase et la déficience en triosephosphate isomérase.
Toutefois, l’application la plus courante de l’isomérase est peut-être la fabrication du sucre de table où la glucose isomérase catalyse la conversion du D-xylose et du D-glucose en D-xylulose et en D-fructose.

Structure de l’isomérase
Les isomères structuraux sont ordonnés différemment en termes d’un ordre différent des liaisons et/ou d’une connectivité différente des liaisons entre elles. Prenons l’exemple de l’hexane et de ses quatre autres formes isomères ; le 2,2-diméthylbutane, et le 2,3-diméthylbutane, le 2-méthylpentane, le 3-méthylpentane.
Les stéréoisomères sont des isomères qui ont le même ordonnancement des liaisons individuelles et la même connectivité. Cependant, l’arrangement tridimensionnel des atomes liés diffère. Le 2-butène, par exemple, existe sous deux formes isomères : cis-2-butène et trans-2-butène.
Les sous-catégories d’isomérases sont des exemples d’enzymes catalysant l’interconversion des stéréoisomères. Les lyases, oxydoréductases et transférases intramoléculaires, en revanche, catalysent l’interconversion des isomères structurels.