Glycoprotéines riches en hydroxyproline

Les protéines liées à la paroi cellulaire primaire des plantes sont généralement des glycoprotéines. Elles sont soit liées de manière covalente à la paroi cellulaire, soit restent dans la paroi cellulaire à l’état dissous. Certaines d’entre elles sont des enzymes, d’autres remplissent des fonctions structurelles.

La plupart des glycoprotéines de la paroi cellulaire sont riches en oxyproline. Les glycoprotéines riches en oxyproline (ORG) sont des molécules linéaires riches en acides aminés basiques. Un niveau élevé de ces acides aminés transforme la paroi cellulaire en une barrière polycationique liant des particules ou des cellules chargées négativement qui sont similaires aux cellules bactériennes.

Les cellules végétales sécrètent au moins trois classes de glycoprotéines qui contiennent une grande quantité d’oxyproline : les extensines, les protéines arabinogalactanes et les lectines.

L’extensine est sécrétée comme une protéine soluble, faiblement liée aux parois cellulaires par des ponts d’isodityrosine ; finalement, un composant cellulaire insoluble est produit. Deux tiers de la forme soluble de l’extensine sont des hydrates de carbone, et un tiers, des protéines. Le poids moléculaire de l’extensine de la carotte est de 86 kDa, et environ 36 kDa sont libérés lors de la déglycosylation. La réticulation de l’extensine avec les composants de la paroi cellulaire semble être construite avec l’implication d’une peroxydase spécifique.

L’extensine a une composition inhabituelle en acides aminés : 41 mol.% d’oxyproline, 12 mol.% de sérine, 10 mol.% de lysine, 8 mol.% de tyrosine, et 0-11 mol.% d’histidine. L’absence d’acides aminés acides et la forte teneur en lysine et en histidine déterminent le point isoélectrique de base à 10-12. L’extensine de la paroi cellulaire peut être convertie en une glycoprotéine soluble grâce à la prolyl hydroxylase et à l’oxyprolyl arabinosyl transférase. Les deux enzymes sont localisées dans l’appareil de Golgi. Les chaînes latérales tri- et tétrarabinosides sont le plus souvent reliées à des résidus d’oxyproline.

Contrairement à l’extensine, les protéines arabinogalactanes sont des glycoprotéines solubles contenant de l’oxyproline, localisées à la fois dans le cytoplasme et de manière extracellulaire. Les acides aminés des protéines arabinogalactanes sont principalement l’oxyproline, la sérine, l’alanine et la glycine. Les chaînes d’arabinose et d’arabinogalactane à haut degré de polymérisation, ainsi que le noyau glucidique ramifié du résidu α-D-galac-topyranosyle sont reliés à l’oxyproline. Les acides arabinoside et glycuron sont en outre attachés au noyau. L’hydroxylation de la proline et le transport de l’arabinoside vers l’oxyproline semblent se dérouler de la même manière que dans l’extensine.

Et, enfin, la troisième classe d’ORG est constituée par les lectines des plantes de la famille des Solanacées qui sont localisées à la fois de manière intracellulaire et extracellulaire. Ces protéines contiennent 50-60% d’oxyproline, de sérine, de glycine et de cystéine qui sont les acides aminés dominants. Les résidus d’arabinose sont liés à l’oxyproline, et les résidus de galactosyl à la sérine. Les ORG de la pomme de terre agglutinent les souches avirulentes mais non virulentes de l’agent pathogène du flétrissement bactérien Ralstonia solanacearum. Ils ont été appelés « agglutinines » pour les distinguer des lectines structurellement similaires qui ne possèdent qu’une faible activité hémagglutinante. Les agglutinines sont des composés solubles des parois cellulaires qui contiennent jusqu’à 61 % d’hydrates de carbone. La partie glucidique est constituée d’arabinose et d’une petite quantité de galactose, de glucose et de glucosamine. Le poids moléculaire est de 91 kDa, et il diminue lors de la déglycosilation à 56 kDa. Jusqu’à présent, il est difficile de juger si les agglutinines jouent un rôle dans la relation plante-parasite.

Les mécanismes de la biosynthèse des ORG ne sont pas encore complètement clairs. On suppose que l’éthylène est impliqué dans ce processus, car les éliciteurs induisent sa formation. En outre, l’éthylène en lui-même peut induire la formation d’ORG. Dans les parois cellulaires du melon, la teneur en ORG augmente de plusieurs fois en réponse à l’inoculation de Gloeosporium lagenarium, ce qui s’accompagne d’une forte augmentation de la production d’éthylène dans la plante. Les éliciteurs de ce champignon ou des parois cellulaires du melon ont provoqué une réponse similaire. Le traitement des plantules de melon avec de l’éthylène avant l’inoculation a augmenté à la fois la teneur en ORG et la résistance, tandis que l’inhibition des ORG a favorisé leur colonisation par le pathogène.

L’inhibition spécifique de la biosynthèse de l’éthylène dans les tissus végétaux inoculés ou traités par les éliciteurs a supprimé le dépôt d’oxyproline dans les parois. Le précurseur de l’éthylène, l’acide aminocyclopropanecarboxylique, a induit des ORG dans les tissus des plantes non traitées, et a également restauré la formation d’ORG dans les tissus traités avec l’inhibiteur.

L’éliciteur de Phytophthora megasperma a induit la synthèse d’éthylène et d’ORG dans les hypocotyles du soja. Une augmentation de la teneur en oxyproline s’est également produite lors d’une interaction incompatible mais non compatible du concombre avec Cladosporium cucumerinum. Au contraire, la concentration en oxyproline dans les parois cellulaires du blé a augmenté lors de l’inoculation avec une lignée compatible d’Erysiphe graminis.

Une accumulation d’ORG et de leur ARNm dans les tissus infectés et la culture cellulaire s’est produite dans les haricots affectés par Colletotrichum lindemutianum, accompagnée d’une activation temporaire de la prolyl hydroxylase et de l’arabinosyl transférase. L’arabinosyl transférase est liée à l’appareil de Golgi, tandis que la prolyl hydroxylase est concentrée dans le réticulum endoplasmique.

Une augmentation du taux d’ORG dans les parois cellulaires des tissus infectés modifie fortement leurs propriétés. En tant que polymères, les ORG renforcent la surface cellulaire, et en tant que polycations, ils modifient la charge de surface.

Les gènes ORG de la carotte, de la tomate et du haricot ont été clonés et séquencés. Dans les trois cas, les gènes possédaient une homologie considérable entre eux et contenaient une séquence répétitive caractéristique qui code pour le pentapeptide sérine-quatre proline. La formation des ORG est codée par une famille de gènes qui sont régulés de manière différente dans les plantes blessées ou infectées.

On a constaté que la quantité et le taux d’accumulation d’ARNm pour les ORG dans les hypocotyles de haricot inoculés avec une race incompatible de C. lindemuthianum étaient considérablement plus élevés que dans une interaction compatible. Il a également été montré que l’ARNm des ORG était également accumulé dans les tissus non infectés en dehors du site d’inoculation, ce qui indique un caractère systémique de leur formation.

Ainsi, la paroi cellulaire végétale contient des glycoprotéines, dont beaucoup possèdent une activité de fermentation. Certaines d’entre elles, notamment les peroxydases et les glycosylhydrolases, peuvent jouer un rôle important dans les réponses de défense des plantes contre les phytopathogènes. Par exemple, la peroxydase spécifique est impliquée dans la biosynthèse de la lignine et la formation des ponts isodityrosine de l’extensine, ainsi que des ponts où les parois cellulaires sont liées par l’acide férulique. Les glycosylhydrolases, en tant que composant commun des parois cellulaires végétales, peuvent être responsables de la libération des oligosaccharines des parois cellulaires des plantes ou des champignons.