Über Isomerase:

Isomerase ist die Bezeichnung für eine Klasse von Enzymen, die Moleküle von einem Isomer in ein anderes umwandeln können. Diese Isomerasen sind eine Schlüsselkomponente bei der Bildung und Verschlechterung von intramolekularen Umlagerungen.
Wenn dies geschieht, wird aus einem einzigen Substrat nur ein Produkt gebildet. Das Produkt hat zwar eine gemeinsame Molekülformel mit dem Substrat, unterscheidet sich aber in der Bindungskonnektivität oder der räumlichen Anordnung.

Isomerase-Mechanismus
Isomerasen sind der Schlüssel zur Katalyse verschiedener Reaktionen in vielen biologischen Prozessen. Häufige Beispiele sind der Kohlenhydratstoffwechsel und die Glykolyse.
Isomerasen haben eine Reihe von Mechanismen.
Epimerisierung, zum Beispiel im Calvin-Zyklus, wenn D-Ribulose-5-phosphat durch Ribulose-Phosphat-3-Epimerase in D-Xylulose-5-phosphat umgewandelt wird. Der einzige Unterschied in der Stereochemie zwischen dem Substrat und dem Produkt besteht am dritten Kohlenstoff in der Kette. Der zugrunde liegende Mechanismus erfordert, dass das dritte Kohlenstoffatom deprotoniert wird, um ein reaktives Enolat-Zwischenprodukt zu bilden.
Intramolekularer Transfer, Chorismat-Mutase ist eine intramolekulare Transferase, die die Umwandlung von Chorismat in Prephenat katalysiert. Dieses wird manchmal als Vorläufer für L-Tyrosin und L-Phenylalanin in bestimmten Bakterien und der Flora verwendet. Diese Reaktion ist eine Claisen-Umlagerung, die mit oder ohne Isomerase ablaufen kann. Allerdings steigt die Geschwindigkeit in Gegenwart von Chorismatmutase exponentiell an. Die Reaktion durchläuft einen Stuhlübergangszustand, wobei sich das Substrat in einer trans-diaxialen Position befindet und die Isomerase selektiv den Stuhlübergangszustand bindet. Der genaue Mechanismus der Katalyse ist noch nicht bekannt.
Intramolekulare Oxidoreduktion, Isopentenyldiphosphat (IPP)-Isomerase wird bei der Cholesterinsynthese beobachtet, insbesondere wenn sie die Umwandlung von Isopentenyldiphosphat (IPP) in Dimethylallyldiphosphat (DMAPP) katalysiert. Dabei wird eine stabile Kohlenstoff-Kohlenstoff-Doppelbindung umgelagert, so dass ein hoch elektrophiles allylisches Isomer entsteht.
Ringerweiterung und -kontraktion: Ein sehr anschauliches Beispiel für Ringöffnung und -kontraktion ist die Isomerisierung von Glucose zu Fructose. Mit anderen Worten, die Isomerisierung eines Aldehyds mit einem sechsgliedrigen Ring zu einem Keton mit einem fünfgliedrigen Ring. Die Umwandlung von D-Glucose-6-phosphat in D-Fructose-6-phosphat wird von der Glucose-6-phosphat-Isomerase katalysiert, einer intramolekularen Oxidoreduktase. Die Reaktion erfordert die Öffnung des Rings zur Bildung einer Aldose durch Säure/Base-Katalyse. Dies führt zur Bildung eines nachfolgenden cis-Endiol-Zwischenprodukts. Auf diese Weise wird eine Ketose gebildet und der Ring wieder geschlossen.

Isomerase Funktion
Isomerase hat eine breite Palette von Funktionen in allen Bereichen von der Medizin bis zur Lebensmittelherstellung. Es ist bekannt, dass ein Mangel an Isomerasen beim Menschen zu Krankheiten wie Phosphohexose-Isomerase-Mangel und Triosephosphat-Isomerase-Mangel führt.
Die vielleicht häufigste Anwendung der Isomerase ist jedoch die Herstellung von Haushaltszucker, wo die Glucose-Isomerase die Umwandlung von D-Xylose und D-Glucose in D-Xylulose und D-Fructose katalysiert.

Isomerase-Struktur
Strukturisomere unterscheiden sich durch eine andere Anordnung der Bindungen und/oder eine andere Bindungskonnektivität voneinander. Nehmen wir zum Beispiel Hexan und seine vier anderen isomeren Formen: 2,2-Dimethylbutan, 2,3-Dimethylbutan, 2-Methylpentan und 3-Methylpentan.
Stereoisomere sind Isomere, die die gleiche Anordnung der einzelnen Bindungen und die gleiche Konnektivität aufweisen. Die dreidimensionale Anordnung der gebundenen Atome ist jedoch unterschiedlich. 2-Buten zum Beispiel existiert in zwei isomeren Formen: cis-2-Buten und trans-2-Buten.
Die Unterkategorien der Isomerasen sind Beispiele für Enzyme, die die Umwandlung von Stereoisomeren katalysieren. Intramolekulare Lyasen, Oxidoreduktasen und Transferasen katalysieren dagegen die Umwandlung von Strukturisomeren.