Acerca de la Isomerasa:

Isomerasa es el nombre dado a una clase de enzimas que son capaces de convertir moléculas de un isómero a otro. Estas isomerasas son un componente clave en la formación y deterioro de los reordenamientos intramoleculares.
Cuando esto ocurre, sólo se obtiene un producto con un único sustrato. Aunque comparta una fórmula molecular común con el sustrato, el producto diferirá en la conectividad de los enlaces o en la disposición espacial.

Mecanismo de las isomerasas
Las isomerasas son la clave de la catalización en varias reacciones a través de muchos procesos biológicos. Ejemplos comunes podrían ser el metabolismo de los carbohidratos y la glucólisis.
Las isomerasas tienen una serie de mecanismos.
Epimerización, En el ciclo de Calvin, por ejemplo, cuando la D-ribulosa-5-fosfato se convierte en D-xilulosa-5-fosfato por la ribulosa-fosfato 3-epimerasa. La única diferencia estereoquímica entre el sustrato y el producto está en el tercer carbono de la cadena. El mecanismo subyacente requiere que el tercer carbono se desprotonice para formar un intermedio enolato reactivo.
Transferencia intramolecular, la corismato mutasa es una transferasa intramolecular que cataliza la conversión de corismato en prefenato. A veces se utiliza como precursor de la L-tirosina y la L-fenilalanina en ciertas bacterias y flora. Esta reacción es un reordenamiento de Claisen que puede proceder con o sin la isomerasa. Sin embargo, la velocidad aumenta exponencialmente en presencia de la corismato mutasa. La reacción pasa por un estado de transición de silla con el sustrato en una posición trans-diaxial con la isomerasa uniendo selectivamente el estado de transición de silla. El mecanismo exacto de la catálisis aún no se conoce.
Oxidoreducción intramolecular, la isopentenil difosfato (IPP) isomerasa se observa en la síntesis de colesterol, especialmente cuando cataliza la conversión de isopentenil difosfato (IPP) a dimetilil difosfato (DMAPP). Aquí, un doble enlace carbono-carbono estable se reordena para crear un isómero alílico altamente electrófilo.
Ampliación y contracción del anillo, Un ejemplo muy ilustrativo de la apertura y contracción del anillo es la isomerización de la glucosa en fructosa. En otras palabras, la isomerización de un aldehído con un anillo de seis miembros a una cetona con un anillo de cinco miembros. La conversión de D-glucosa-6-fosfato en D-fructosa-6-fosfato está catalizada por la glucosa-6-fosfato isomerasa, una oxidorreductasa intramolecular. La reacción requiere la apertura del anillo para formar una aldosa mediante catálisis ácido/base. Esto conduce a la formación de un intermedio cis-endiol posterior. Así, se forma una cetosa y luego el anillo se cierra de nuevo.

Función de la isomerasa
La isomerasa tiene una amplia gama de funciones en todo, desde la medicina hasta la fabricación de alimentos. Se sabe que las deficiencias en las isomerasas dan lugar a enfermedades en los seres humanos, como la deficiencia de fosfoexosa isomerasa y la de triosa-fosfato isomerasa.
Sin embargo, quizás la aplicación más común de la isomerasa es en la fabricación de azúcar de mesa, donde la glucosa isomerasa cataliza la conversión de D-xilosa y D-glucosa en D-xilulosa y D-fructosa.

Estructura de la isomerasa
Los isómeros estructurales se ordenan de manera diferente en términos de un ordenamiento diferente de los enlaces y/o una conectividad de enlace diferente entre sí. Tomemos, por ejemplo, el hexano y sus otras cuatro formas isoméricas; 2,2-dimetilbutano, y 2,3-dimetilbutano, 2-metilpentano, 3-metilpentano.
Los estereoisómeros son isómeros que tienen la misma ordenación de enlaces individuales y la misma conectividad. Sin embargo, la disposición tridimensional de los átomos enlazados difiere. El 2-buteno, por ejemplo, existe en dos formas isoméricas: cis-2-buteno y trans-2-buteno.
Las subcategorías de isomerasas son ejemplos de enzimas que catalizan la interconversión de estereoisómeros. Las liasas intramoleculares, las oxidorreductasas y las transferasas, en cambio, catalizan la interconversión de isómeros estructurales.