Syntetické hydroxylaceEdit

Instalaci hydroxylových skupin do organických sloučenin lze provádět pomocí různých kovových katalyzátorů. Mnohé takové katalyzátory jsou biomimetické, tj. jsou inspirovány nebo mají napodobovat enzymy, jako je cytochrom P450.

Když mnohé hydroxylace vkládají atomy O do vazeb C-H, některé reakce přidávají OH skupiny do nenasycených substrátů. Takovou reakcí je Sharplessova dihydroxylace: přeměňuje alkeny na dioly. Hydroxyskupiny dodává peroxid vodíku, který se přidává přes dvojnou vazbu alkenů.

Biologická hydroxylaceUpravit

V biochemii hydroxylační reakce často usnadňují enzymy zvané hydroxylasy. Vazba C-H se přeměňuje na alkohol vložením atomu kyslíku do vazby C-H. Vazba C-H se přeměňuje na alkohol. Typické stechiometrie pro hydroxylaci obecného uhlovodíku jsou tyto:

2 R3C-H + O2 → 2 R3C-OH R3C-H + O2 + 2e- + 2 H+ → R3C-OH + H2O

Protože samotný O2 je pomalé a neselektivní hydroxylační činidlo, jsou zapotřebí katalyzátory, které urychlují tempo procesu a zavádějí selektivitu.

Hydroxylace je často prvním krokem při rozkladu organických sloučenin na vzduchu. Hydroxylace je důležitá při detoxikaci, protože převádí lipofilní sloučeniny na ve vodě rozpustné (hydrofilní) produkty, které se snadněji odstraňují ledvinami nebo játry a vylučují. Některá léčiva (například steroidy) se hydroxylací aktivují nebo deaktivují.

Hlavním hydroxylačním činitelem v přírodě je cytochrom P-450, jehož jsou známy stovky variant. Mezi další hydroxylační činidla patří flaviny, alfa-ketoglutarát-dependentní hydroxylázy a některé diironové hydroxylázy.

Z proteinůEdit

Hydroxylace proteinů probíhá jako posttranslační modifikace a je katalyzována 2-oxoglutarát-dependentními dioxygenázami. Při hydroxylaci se molekuly stávají rozpustnějšími ve vodě, což ovlivňuje jejich strukturu a funkci. Může probíhat na několika aminokyselinách, jako je lysin, asparagin, aspartát a histidin, ale nejčastěji hydroxylovaným aminokyselinovým zbytkem v lidských bílkovinách je prolin. Je to dáno tím, že kolagen tvoří asi 25-35 % bílkovin v našem těle a obsahuje hydroxyprolin téměř na každém třetím zbytku ve své aminokyselinové sekvenci. Kolagen se skládá jak z 3-hydroxyprolinových, tak ze 4-hydroxyprolinových zbytků. Hydroxylace probíhá na atomu γ-C za vzniku hydroxyprolinu (Hyp), který díky silnému elektronegativnímu působení kyslíku stabilizuje sekundární strukturu kolagenu. Hydroxylace prolinu je také důležitou součástí reakce na hypoxii prostřednictvím faktorů indukovaných hypoxií. V některých případech může být prolin hydroxylován místo na svém β-C atomu. Lysin může být také hydroxylován na svém atomu δ-C za vzniku hydroxylysinu (Hyl).

Tyto tři reakce jsou katalyzovány velmi velkými, vícesubjednotkovými enzymy prolyl 4-hydroxylasou, prolyl 3-hydroxylasou a lysyl 5-hydroxylasou v tomto pořadí. Tyto reakce vyžadují k oxidaci železo (a také molekulární kyslík a α-ketoglutarát) a k návratu železa do redukovaného stavu využívají kyselinu askorbovou (vitamin C). Nedostatek askorbátu vede k nedostatkům v hydroxylaci prolinu, což vede k menší stabilitě kolagenu, která se může projevit jako onemocnění kurdějemi. Protože citrusové plody jsou bohaté na vitamin C, dostávali britští námořníci na dlouhých zaoceánských plavbách limetky proti kurdějím; proto se jim říkalo „limetky“.

Několik endogenních bílkovin obsahuje hydroxyfenylalanin a hydroxytyrosinové zbytky. Tyto zbytky vznikají v důsledku hydroxylace fenylalaninu a tyrosinu, což je proces, při kterém se hydroxylací přeměňují zbytky fenylalaninu na zbytky tyrosinu. Tento proces je v živých organismech velmi důležitý, protože jim pomáhá kontrolovat nadměrné množství zbytků fenylalaninu. Hydroxylace tyrosinových zbytků je v živých organismech také velmi důležitá, protože hydroxylací na C-3 tyrosinu vzniká 3,4- dihydroxyfenylalanin (DOPA), který je prekurzorem hormonů a může být přeměněn na dopamin

.