Trans-Golgiho síť (TGN)

Trans-Golgiho síť (TGN) je rozšířením trans-Golgiho sítě, kde se tvoří různé typy vezikul. TGN lze považovat za hlavní třídicí stanici proteinů uvnitř buňky. Proteiny zrající v Golgiho síti jsou v TGN tříděny k transportu na několik míst v buňce v závislosti na biochemických značkách, které se na jednotlivých proteinech nacházejí. Předpokládá se, že se proteiny v TGN soustřeďují tak, že se spojují s receptorovými molekulami v lumen TGN. Když proteiny najdou své správné receptory, mohou se shlukovat na jednom nebo několika místech v TGN a poté se oddělit a vytvořit nezralé sekreční vezikuly: (1) sekreční granula (vezikuly, které procházejí dalším zráním a tříděním specializovaného nákladu); (2) sekreční vezikuly zaměřené na plazmatickou membránu; a (3) vezikuly nesoucí degradační enzymy do lysozomů (malých kyselých organel, které rozkládají makromolekuly). V těchto sekrečních vezikulech může existovat určitá selektivita a třídění proteinů, než se dostanou k plazmatické membráně.

Nejprve jsou sekreční vezikuly zabaleny s vysokou koncentrací specifického proteinu, který byl transportován do TGN. Například endokrinní buňky produkují velké množství specializovaných proteinů zvaných hormony, které jsou zabaleny do sekrečních granulí. Když endokrinní buňky obdrží správný „signál“, který spustí splynutí sekrečních granulí s plazmatickou membránou, jsou tyto proteiny uvolněny do oběhového systému.

Za druhé, některé proteiny jsou produkovány a vylučovány konstitutivním nebo konstantním způsobem; tyto proteiny nejsou při uvolňování závislé na extracelulárních signálech a nejsou tříděny do sekrečních granulí. Místo toho konstitutivní sekrece zahrnuje vezikuly vznikající v TGN a putující přímo do plazmatické membrány k exocytóze.

A konečně, TGN je třídicí stanicí pro doručení degradačních enzymů do lysozomů, vezikul obsahujících živiny, které vznikly mimo buňku. Buňky potřebují tyto proteiny nasměrovat do kyselých lyzozomů, aby pomohly při trávení internalizovaných živin. Proteiny určené pro lyzozom byly modifikovány jedinečným cukrem zvaným manóza-6-fosfát. Tyto lysozomální proteiny jsou tříděny v TGN navázáním na mannosa-6-fosfátový receptor, který se pak oddělí ve vezikule, jež se spojí s lysozomem. Nízké pH v lysosomu způsobí, že se protein nesoucí mannosa-6-fosfát oddělí od receptoru. Prázdný receptor se od lysozomu oddělí v malém vezikulu a je recyklován do TGN.

Golgiho komplex hraje zásadní roli při třídění a cílení proteinů do různých částí buňky. Navzdory tomu, co je známo, stále existuje mnoho nezodpovězených otázek týkajících se přesných mechanismů spojených s tříděním a transportem buněčného nákladu po celé buňce. Jedná se o důležitou oblast zkoumání, protože mnoho nemocí, jako je I. buněčná choroba, Alzheimerova choroba, Battenova choroba a řada dalších nemocí spojených se skladováním proteinů a lipidů, je důsledkem chybného třídění proteinů a lipidů do nesprávných míst v buňce.