Sobre Isomerase:

Isomerase é o nome dado a uma classe de enzimas que são capazes de converter moléculas de um isómero para outro. Estas isomerases são um componente chave na formação e deterioração de rearranjos intramoleculares.
Quando isto ocorre, apenas um produto é produzido por um único substrato. Ao compartilhar uma fórmula molecular comum com o substrato, o produto será diferente na conectividade de ligação ou arranjo espacial.

Mecanismo de isomerases
Isomerases são a chave para a catalisação em várias reações através de muitos processos biológicos. Exemplos comuns podem ser o metabolismo dos carboidratos e a glicólise.
Isomerases têm uma gama de mecanismos.
Epimerização, No ciclo de Calvin, por exemplo, quando D-ribulose-5-fosfato é convertido em D-xilulose-5-fosfato por ribulose-fosfato 3-epimerase. A única diferença em estereoquímica entre o substrato e o produto é no terceiro carbono da cadeia. O mecanismo subjacente requer que o terceiro carbono seja desprotonificado para formar um intermediário enolado reativo.
Transferência intramolecular, Chorismate mutase é uma transferência intramolecular que catalisa a conversão do corismate em prefenato. É por vezes utilizada como precursor da L-tirosina e L-fenilalanina em certas bactérias e flora. Esta reacção é um rearranjo Claisen que pode prosseguir com ou sem a isomerase. Dito isto, a taxa aumenta exponencialmente na presença de corismate mutase. A reação passa por um estado de transição de cadeira com o substrato em posição trans-diaxial com a isomerase ligando seletivamente o estado de transição de cadeira. O mecanismo exato da catálise ainda não é conhecido.
Oxidoredução intramolecular, a isomerase isopentenil difosfato (IPP) é vista na síntese da síntese do colesterol, especialmente quando catalisa a conversão do difosfato isopentenil (IPP) para difosfato dimetilalil (DMAPP). Aqui, uma ligação dupla estável carbono-carbono é rearranjada para criar um isômero alélico altamente eletrofílico.
Expansão e contração do anel, Um exemplo altamente ilustrativo de abertura e contração do anel é a isomerização da glicose à frutose. Em outras palavras, a isomerização de um aldeído com um anel de seis membros para uma cetona com um anel de cinco membros. A conversão de D-glucose-6-fosfato em D-fructose-6-fosfato é catalisada pela glucose-6-fosfato isomerase, uma oxidoductase intramolecular. A reação requer a abertura do anel para formar uma aldose através da catálise ácido/base. Isto leva à formação de um intermediário cis-endiol subseqüente. Assim, uma cetose é formada e então o anel é fechado novamente.

Função isomerase
Isomerase tem uma ampla gama de funções em tudo, desde a medicina até a fabricação de alimentos. Sabe-se que as deficiências nas isomerases levam a doenças em humanos como a deficiência de fosfohexose isomerase e de triosefosfato isomerase.
No entanto, talvez a aplicação mais comum da isomerase seja na fabricação de açúcar de mesa, onde a glicose isomerase catalisa a conversão de D-xilose e D-glucose em D-xilulose e D-frutose.

Estrutura da isomerase
Isómeros estruturais são ordenados de forma diferente em termos de uma ordem diferente de ligações e/ou conectividade de ligações entre si. Tomemos, por exemplo, o hexano e suas quatro outras formas isoméricas; 2,2-dimetilbutano, e 2,3-dimetilbutano, 2-metilpentano, 3-metilpentano.
Isómeros são isómeros que têm a mesma ordenação de ligações individuais e a mesma conectividade. No entanto, a disposição tridimensional dos átomos ligados é diferente. 2-buteno, por exemplo, existe em duas formas isoméricas: cis-2-buteno e trans-2-buteno.
As sub-categorias de isomerases são exemplos de enzimas catalisadoras da interconversão de estereoisómeros. Líases intramoleculares, oxidoreductases e transferases, por outro lado, catalisam a interconversão dos isómeros estruturais.