Krwinki czerwone (RBC) od pacjentów favic charakteryzują się (a) ciężkim uszkodzeniem oksydacyjnym (przyczyniły się przez autooksydację diwicyny i izouramil, dwa aglikony pirymidynowe obecne w fasoli fava) i (b) znacznie zwiększone poziomy wapnia. W warunkach in vitro, zarówno autooksydacja diwicyny jak i obciążenie wapniem spowodowały znaczące zmiany w systemach proteolitycznych w nienaruszonych RBC. W szczególności, autoutleniająca diwicyna inaktywowała prokalpainę, gatunek proenzymu aktywowanej wapniem cytozolowej neutralnej proteinazy, czyli kalpainy. Inaktywacja była znacznie większa w przypadku RBC z niedoborem dehydrogenazy glukozo-6-fosforanowej (G6PD) niż w przypadku prawidłowych RBC. Z drugiej strony, obciążenie normalnych i z niedoborem G6PD RBC wapniem spowodowało konwersję prokalpainy do kalpainy i ostateczną autoproteolityczną inaktywację samej kalpainy, a także rozległe uwalnianie aktywności kwaśnej endopeptydazy z błon do cytozolu. Uszkodzone RBC pacjentów z favic miały znacznie obniżoną aktywność prokalpainy i nieprawidłową dystrybucję subkomórkową aktywności kwaśnej proteinazy, która znajdowała się głównie w cytozolu. Kiedy oczyszczona kalpaina była inkubowana z błonami RBC poddanych działaniu acetylofenylohydrazyny (APH), obserwowano znaczącą proteolizę dotyczącą głównie pasma 3 i łańcuchów hemoglobiny, czyli dwóch białek zaangażowanych w początek agregacji ciałek Heinza. Ponadto, ekspozycja nienaruszonych RBC na 20 mmol/L APH indukowała obniżenie aktywności prokalpiny, dla której przebieg czasowy był odwrotnie proporcjonalny do powstawania ciałek Heinza. Wyniki te wspierają rolę prokalpainy w ochronie RBC z niedoborem G6PD przed indukowanym przez oksydanty tworzeniem ciał Heinza i sugerują, że wyczerpanie systemu prokalpainy-kalpainy jest ważnym krokiem w mechanizmach uszkodzenia i zniszczenia RBC w fawizmie.