About Isomerase:
Isomerase is de naam die gegeven is aan een klasse enzymen die in staat zijn moleculen van het ene isomeer in het andere om te zetten. Deze isomerasen spelen een sleutelrol bij de vorming en afbraak van intramoleculaire herschikkingen.
Wanneer dit gebeurt, wordt slechts één product verkregen door één substraat. Hoewel het een gemeenschappelijke molecuulformule deelt met het substraat, zal het product verschillen in bindingsconnectiviteit of ruimtelijke rangschikking.
Isomerase mechanisme
Isomerases zijn de sleutel tot katalyse in diverse reacties in vele biologische processen. Bekende voorbeelden zijn het metabolisme van koolhydraten en de glycolyse.
Isomerases hebben een reeks mechanismen.
Epimerisatie, In de Calvin cyclus bijvoorbeeld, wanneer D-ribulose-5-fosfaat wordt omgezet in D-xylulose-5-fosfaat door ribulose-fosfaat 3-epimerase. Het enige verschil in stereochemie tussen het substraat en het product is bij het derde koolstof in de keten. Het onderliggende mechanisme vereist dat de derde koolstof wordt gedeprotoneerd om een reactief enolaattussenproduct te vormen.
Intramoleculaire transfer, Chorismaat mutase is een intramoleculaire transferase die de omzetting katalyseert van chorismaat in prefenaat. Dit wordt soms gebruikt als precursor voor L-tyrosine en L-fenylalanine in bepaalde bacteriën en flora. Deze reactie is een Claisen-herschikking die met of zonder isomerase kan plaatsvinden. De snelheid neemt echter exponentieel toe in aanwezigheid van chorismaatmutase. De reactie verloopt via een stoelovergangstoestand met het substraat in een trans-diaxiale positie waarbij het isomerase selectief de stoelovergangstoestand bindt. Het exacte mechanisme van de katalyse is nog niet bekend.
Intramoleculaire oxidoreductie, Isopentenyldifosfaat (IPP) isomerase wordt gezien in de synthese van cholesterol, vooral wanneer het de omzetting katalyseert van isopentenyldifosfaat (IPP) in dimethylallyldifosfaat (DMAPP). Hierbij wordt een stabiele koolstof-koolstof dubbele binding herschikt om een zeer elektrofiel allylisch isomeer te creëren.
Ringopening en -inkrimping, Een zeer illustratief voorbeeld van ringopening en -inkrimping is de isomerisatie van glucose tot fructose. Met andere woorden, de isomerisatie van een aldehyde met een zesring naar een keton met een vijfring. De omzetting van D-glucose-6-fosfaat in D-fructose-6-fosfaat wordt gekatalyseerd door glucose-6-fosfaat-isomerase, een intramoleculair oxidoreductase. De reactie vereist de opening van de ring om een aldose te vormen via zuur/base katalyse. Dit leidt tot de vorming van een volgend cis-endiol intermediair. Zo wordt een ketose gevormd, waarna de ring weer wordt gesloten.
Isomerase Functie
Isomerase heeft een breed scala van functies in alles van geneeskunde tot voedselproductie. Tekortkomingen in isomerases leiden tot ziekten bij de mens, zoals fosfohexose-isomerase-deficiëntie en triosefosfaat-isomerase-deficiëntie.
Maar de meest voorkomende toepassing van isomerase is misschien wel bij de vervaardiging van tafelsuiker, waar glucose-isomerase de omzetting van D-xylose en D-glucose in D-xylulose en D-fructose katalyseert.
Isomerase Structuur
Structurele isomeren zijn verschillend geordend in termen van een verschillende ordening van bindingen en/of verschillende bindingsconnectiviteit van elkaar. Neem bijvoorbeeld hexaan en zijn vier andere isomere vormen; 2,2-dimethylbutaan, en 2,3-dimethylbutaan, 2-methylpentaan, 3-methylpentaan.
Stereoisomeren zijn isomeren die dezelfde ordening van individuele bindingen en dezelfde connectiviteit hebben. De driedimensionale rangschikking van de gebonden atomen verschilt echter. 2-Buteen, bijvoorbeeld, bestaat in twee isomere vormen: cis-2-buteen en trans-2-buteen.
De subcategorieën van isomerases zijn voorbeelden van enzymen die de interconversie van stereoisomeren katalyseren. Intramoleculaire lyases, oxidoreductases en transferases katalyseren daarentegen de interconversie van structurele isomeren.