細胞表面受容体
細胞表面受容体は、膜貫通型受容体としても知られ、細胞表面で膜結合型（インテグラ型）のタンパク質で外部のリガンド分子と結合する。 このタイプの受容体は、細胞膜にまたがっており、細胞外のシグナルを細胞間のシグナルに変換するシグナル伝達を行う。 細胞表面受容体と相互作用するリガンドは、影響を与える細胞内に入る必要はない。
細胞表面受容体タンパク質は正常な細胞機能にとって基本的なものであるため、これらのタンパク質のうち1つでも誤作動を起こせば深刻な結果を招くことは当然といえば当然なのです。 ある種の受容体分子のタンパク質構造のエラーは、高血圧（高血圧）、喘息、心臓病、およびがんに関与することが示されています。
各細胞表面受容体は、外部リガンド結合ドメイン、疎水性膜スパン領域、細胞内の細胞内ドメインという 3 つの主要な構成要素を持っています。 リガンド結合領域は細胞外ドメインとも呼ばれる。 それぞれのドメインの大きさや広がりは、受容体の種類によって大きく異なる。 細胞表面受容体は多細胞生物におけるシグナル伝達のほとんどに関与している。 イオンチャンネル結合型受容体、Gタンパク質結合型受容体、酵素結合型受容体です。
イオンチャンネル結合型受容体はリガンドに結合し、膜を通して特定のイオンが通過できるようなチャンネルを開きます。 チャネルを形成するために、このタイプの細胞表面受容体は広大な膜スパン領域を有しています。 細胞膜の中心を形成するリン脂質の脂肪酸尾部と相互作用するために、膜貫通領域のアミノ酸の多くは疎水性である。 逆に、チャネルの内側に並ぶアミノ酸は、水やイオンの通過を可能にするために親水性である。 リガンドがチャネルの細胞外領域に結合すると、タンパク質の構造に構造変化が起こり、ナトリウム、カルシウム、マグネシウム、水素などのイオンが通過できるようになる（図9.5）
Gタンパク質結合型受容体はリガンドを結合し、Gタンパク質と呼ばれる膜タンパク質を活性化する。 活性化されたGタンパク質は次に膜内のイオンチャンネルまたは酵素と相互作用します（図9.6）。 すべてのGタンパク質結合型受容体は7つの膜貫通ドメインを持っているが、各受容体はそれぞれ固有の細胞外ドメインとGタンパク質結合部位を持っている。
Gタンパク質結合型受容体を用いた細胞シグナル伝達は一連の周期的なイベントとして起こる。 リガンドが結合する前に、不活性なGタンパク質は、その結合に特異的な受容体上の新たに明らかになった部位に結合することができる。 いったんGタンパク質が受容体に結合すると、その結果生じる形状の変化によってGタンパク質が活性化され、GDPを放出し、GTPを拾い上げる。 その後、Gタンパク質のサブユニットは、αサブユニットとβγサブユニットに分かれる。 これらのGタンパク質の断片の一方または両方が、結果として他のタンパク質を活性化することができる。 しばらくすると、Gタンパク質の活性化したαサブユニット上のGTPはGDPに加水分解され、βγサブユニットは非活性化される。
Gタンパク質結合型受容体は広範囲に研究され、健康維持におけるその役割について多くのことが分かってきました。 ヒトに病原性を持つ細菌は、特定のGタンパク質結合型受容体の機能を妨害する毒を放出し、百日咳、ボツリヌス中毒、コレラなどの病気を引き起こすことがある。 たとえばコレラ（図9.7）では、水を媒介とする細菌ビブリオコレラがコレラゲンという毒素を産生し、小腸を覆う細胞に結合している。 その結果、体内の水分が大量に失われ、致命的な脱水症状を引き起こす。
Enzyme-linked receptorsは、酵素と結びついた細胞内ドメインを持つ細胞表面受容体です。 いくつかのケースでは、受容体の細胞内ドメイン自体が酵素である。 他の酵素結合型受容体は、酵素と直接相互作用する小さな細胞内ドメインを持っています。 酵素結合型受容体は通常、大きな細胞外ドメインと細胞内ドメインを持つが、膜貫通領域はペプチド鎖のα-ヘリカル領域1つで構成されている。 リガンドが細胞外ドメインに結合すると、膜を介してシグナルが伝達され、酵素が活性化される。 酵素が活性化されると、細胞内で一連の現象が起こり、最終的に反応が起こる。 この種の酵素連動型受容体の一例として、チロシンキナーゼ受容体がある（図9.8）。 キナーゼとは、リン酸基をATPから別のタンパク質に転移させる酵素のことである。 チロシンキナーゼ受容体は、リン酸基をチロシン分子（チロシン残基）に転移させる。 まず、シグナル伝達分子は、近くにある2つのチロシンキナーゼ受容体の細胞外ドメインに結合する。 次に2つの隣接する受容体は結合し、あるいは二量体化する。 次に、リン酸塩が受容体の細胞内ドメイン上のチロシン残基に付加される（リン酸化）。
。