アイソメラーゼについて：

アイソメラーゼとは、分子をあるアイソマーから別のアイソマーに変換できる酵素のクラスの名称である。 これらの異性化酵素は、分子内再配列の形成と劣化に重要な役割を果たします。
これが起こると、1つの基質から1つの生成物しか得られない。

異性化酵素のメカニズム
異性化酵素は、多くの生物学的プロセスにおいて、さまざまな反応を触媒する鍵となる存在である。 一般的な例としては、炭水化物の代謝や解糖が挙げられるでしょう。
異性化酵素にはさまざまなメカニズムがある。
エピメリゼーション、例えばカルビンサイクルでは、D-リブロース-5-リン酸がリブロース-リン酸3-エピメラーゼによってD-キシルロース-5-リン酸に変換されるときである。 基質と生成物の立体化学的な違いは、鎖の3番目の炭素の部分だけである。 そのため、3番目の炭素が脱プロトン化され、反応性の高いエノラート中間体が形成されることが基本的なメカニズムである。
分子内転移、コリスメート・ムターゼは、コリスメートからプレフェネートへの変換を触媒する分子内転移酵素である。 これは、ある種の細菌や細菌叢において、L-チロシンやL-フェニルアラニンの前駆体として用いられることがある。 この反応はClaisen転位であり、イソメラーゼの有無にかかわらず進行することが可能である。 つまり、コリスメートムターゼの存在下で、その速度は指数関数的に増大する。 この反応は、基質がトランス二軸の位置にある椅子型遷移状態を経て、イソメラーゼが選択的に椅子型遷移状態を結合することで進行する。 正確な触媒作用のメカニズムはまだわかっていない。
分子内酸化還元、イソペンテニル二リン酸（IPP）イソメラーゼはコレステロールの合成に見られ、特にイソペンテニル二リン酸（IPP）のジメチルアリル二リン酸（DMAPP）への変換を触媒している。 ここでは、安定な炭素-炭素二重結合が転位して、親電子性の高いアリル異性体が生成される。
開環と収縮、開環と収縮の例として非常にわかりやすいのが、グルコースのフルクトースへの異性化である。 すなわち、6員環のアルデヒドが5員環のケトンに異性化することである。 D-グルコース-6-リン酸からD-フルクトース-6-リン酸への変換は、分子内酸化還元酵素であるグルコース-6-リン酸イソメラーゼによって触媒される。 この反応では、酸/塩基触媒作用により開環してアルドースを形成することが必要である。 これにより、後続のシスエンジオール中間体が形成される。 5388>

異性化酵素の機能
異性化酵素は、医薬から食品まで幅広い機能を持っている。 しかし、おそらく最も一般的な用途は、グルコースイソメラーゼがD-キシロースとD-グルコースからD-キシルロースとD-フルクトースへの変換を触媒する、食用糖の製造であろう。

異性化酵素の構造
構造異性体は、結合の順序が異なる、および/または結合の接続性が互いに異なるという点で、異なる順序である。 例えば、ヘキサンとその4つの異性体；2,2-ジメチルブタン、および2,3-ジメチルブタン、2-メチルペンタン、3-メチルペンタン。
立体異性体は、個々の結合の順序と接続性が同じ異性体である。 しかし、結合した原子の立体的な配置は異なる。 例えば、2-ブテンはシス-2-ブテンとトランス-2-ブテンの2つの異性体が存在する。
異性化酵素の下位分類は、立体異性体の相互変換を触媒する酵素の一例である。 一方、分子内リアーゼ、酸化還元酵素、トランスフェラーゼは、構造異性体の相互変換を触媒する酵素である

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