A proposito di Isomerasi:

Isomerasi è il nome dato a una classe di enzimi che sono in grado di convertire molecole da un isomero a un altro. Queste isomerasi sono un componente chiave nella formazione e nel deterioramento dei riarrangiamenti intramolecolari.
Quando ciò avviene, un solo prodotto è ottenuto da un singolo substrato. Pur condividendo una formula molecolare comune con il substrato, il prodotto differirà nella connettività dei legami o nella disposizione spaziale.

Meccanismo dell’isomerasi
Le isomerasi sono la chiave della catalizzazione in varie reazioni in molti processi biologici. Esempi comuni possono essere il metabolismo dei carboidrati e la glicolisi.
Le isomerasi hanno una gamma di meccanismi.
Epimerizzazione, Nel ciclo di Calvin, per esempio, quando il D-ribulosio-5-fosfato è convertito in D-xilulosio-5-fosfato dalla ribulosio-fosfato 3-epimerasi. L’unica differenza di stereochimica tra il substrato e il prodotto è al terzo carbonio della catena. Il meccanismo sottostante richiede che il terzo carbonio venga deprotonato per formare un intermedio enolato reattivo.
Trasferimento intramolecolare, la corismato mutasi è una transferasi intramolecolare che catalizza la conversione del corismato in pre-fenato. Questo è talvolta usato come precursore della L-tirosina e della L-fenilalanina in certi batteri e flora. Questa reazione è un riarrangiamento di Claisen che può procedere con o senza l’isomerasi. Detto questo, il tasso aumenta esponenzialmente in presenza di chorismate mutase. La reazione passa attraverso uno stato di transizione a sedia con il substrato in posizione trans-diaxiale con l’isomerasi che lega selettivamente lo stato di transizione a sedia. Il meccanismo esatto della catalisi non è ancora noto.
Ossidoriduzione intramolecolare, l’isopentenil difosfato (IPP) isomerasi è vista nella sintesi del colesterolo, specialmente quando catalizza la conversione dell’isopentenil difosfato (IPP) in dimetilal difosfato (DMAPP). Qui, un doppio legame carbonio-carbonio stabile viene riarrangiato per creare un isomero allilico altamente elettrofilo.
Espansione e contrazione degli anelli, Un esempio molto illustrativo di apertura e contrazione degli anelli è l’isomerizzazione del glucosio a fruttosio. In altre parole, l’isomerizzazione di un’aldeide con un anello a sei membri in un chetone con un anello a cinque membri. La conversione del D-glucosio-6-fosfato in D-fruttosio-6-fosfato è catalizzata dalla glucosio-6-fosfato isomerasi, un’ossidoreduttasi intramolecolare. La reazione richiede l’apertura dell’anello per formare un aldoso attraverso la catalisi acido/base. Questo porta alla formazione di un successivo intermedio cis-endiolo. Così, si forma un chetoso e poi l’anello viene chiuso di nuovo.

Funzione dell’isomerasi
L’isomerasi ha una vasta gamma di funzioni in tutto, dalla medicina alla produzione alimentare. Carenze di isomerasi sono note per portare a malattie negli esseri umani come la carenza di fosfoesosio isomerasi e la carenza di triosiofosfato isomerasi.
Tuttavia, forse l’applicazione più comune dell’isomerasi è nella produzione di zucchero da tavola dove la glucosio isomerasi catalizza la conversione di D-xilosio e D-glucosio in D-xylulosio e D-fruttosio.

Struttura dell’isomerasi
Gli isomeri strutturali sono diversamente ordinati in termini di diverso ordinamento dei legami e/o diversa connettività dei legami l’uno dall’altro. Prendiamo, per esempio, l’esano e le sue altre quattro forme isomeriche; 2,2-dimetilbutano, e 2,3-dimetilbutano, 2-metilpentano, 3-metilpentano.
Gli stereoisomeri sono isomeri che hanno lo stesso ordinamento dei legami individuali e la stessa connettività. Tuttavia, la disposizione tridimensionale degli atomi legati è diversa. Il 2-butene, per esempio, esiste in due forme isomeriche: cis-2-butene e trans-2-butene.
Le sottocategorie di isomerasi sono esempi di enzimi che catalizzano l’interconversione degli stereoisomeri. Le liasi intramolecolari, le ossidoreduttasi e le transferasi, d’altra parte, catalizzano l’interconversione degli isomeri strutturali.

Il cis-2-butene e il trans-2-butene sono esempi di enzimi che catalizzano l’interconversione degli stereoisomeri.