IL-13:lla on immuunisoluihin samankaltaisia vaikutuksia kuin läheisesti sukua olevalla sytokiinilla IL-4. IL-13:n epäillään kuitenkin olevan keskeinen välittäjä allergisen tulehduksen monissa kudoksissa aiheuttamien fysiologisten muutosten välittäjä
Vaikka IL-13:lla yhdistetäänkin ensisijaisesti hengitystiesairauden induktioon, sillä on myös tulehdusta ehkäiseviä ominaisuuksia. IL-13 indusoi hengitysteissä proteiineja hajottavien entsyymien luokkaa, joita kutsutaan matriksin metalloproteinaaseiksi (MMP). Näitä entsyymejä tarvitaan indusoimaan parenkyymin tulehdussolujen aggressio hengitysteiden luumeniin, josta ne sitten poistuvat. Muiden tekijöiden ohella IL-13 indusoi näitä MMP:itä osana mekanismia, joka suojaa liialliselta allergiselta tulehdukselta, joka altistaa tukehtumiselle.
IL-13:n tiedetään aiheuttavan muutoksia hematopoieettisissa soluissa, mutta nämä vaikutukset ovat luultavasti vähemmän merkittäviä kuin IL-4:n vaikutukset. Lisäksi IL-13 voi indusoida immunoglobuliini E:n (IgE) eritystä aktivoiduista ihmisen B-soluista. IL-13:n poistaminen hiiristä ei vaikuta merkittävästi Th2-solujen kehitykseen eikä voimakkaiden allergeenien aiheuttamiin antigeenispesifisiin IgE-vasteisiin. Sen sijaan IL-4:n poistaminen deaktivoi nämä vasteet. Näin ollen IL-13 toimii pikemminkin molekyylisiltana, joka yhdistää allergisen tulehdussolun niiden kanssa kosketuksissa oleviin ei-immuunisoluihin, ja muuttaa siten fysiologista toimintaa.
IL-13:n signalointi alkaa IL-4:n kanssa yhteisen monialayksikköreseptorin kautta. Tämä reseptori on heterodimeerinen reseptorikompleksi, joka koostuu alfa-IL-4-reseptorista (IL-4Rα) ja alfa-interleukiini-13-reseptorista (IL-13R1). IL-13:n suuri affiniteetti IL-13R1:een johtaa niiden välisen sidoksen muodostumiseen, mikä edelleen lisää todennäköisyyttä heterodimeerin muodostumiseen IL-4R1:een ja tyypin 2 IL-4-reseptorin tuottamiseen. Heterodimerisaatio aktivoi sekä STAT6:n että IRS:n. STAT6-signalointi on tärkeää allergisen vasteen käynnistymisessä. Suurin osa IL-13:n, kuten IL-4:nkin, biologisista vaikutuksista liittyy yhteen ainoaan transkriptiotekijään, transkription signal transducer and activator of transcription 6:een (STAT6). Interleukiini-13 ja siihen liittyvät reseptorit IL-4-reseptorin α-alayksikön (IL-4Rα) kanssa mahdollistavat STAT6:n downstream-aktivoinnin. Reseptorien sytoplasmisessa päässä olevat JAK-Janus-kinaasiproteiinit mahdollistavat STAT6:n fosforyloinnin, minkä jälkeen STAT6 muodostaa aktivoidun homodimeerin ja kuljetetaan tumaan. Tumaan päästyään STAT6-heterodimeerimolekyyli säätelee sellaisten solutyyppien geeniekspressiota, jotka ovat kriittisiä isännän immuunipuolustuksen ja allergisten tulehdusreaktioiden, kuten Th2:n kehittymisen, välisen tasapainon kannalta. Tämä voi olla seurausta allergisesta reaktiosta, joka aiheutuu Ala-geenin kohdatessa. IL-13 sitoutuu myös toiseen reseptoriin, joka tunnetaan nimellä IL-13Rα2. IL-13Rα2 (joka on merkitty houkutusreseptoriksi) on peräisin Th2-soluista, ja se on pleotrooppinen immuunijärjestelmää säätelevä sytokiini. IL-13:lla on suurempi affiniteetti (50-kertainen) IL-13Rα2:een kuin IL-13Ra1:een. IL-13Rα2-alayksikkö sitoutuu vain IL-13:een, ja sitä esiintyy hiirissä sekä kalvoon sitoutuneena että liukoisessa muodossa. IL-13Rα2:n liukoista muotoa ei ole havaittu ihmisillä. Tutkimukset IL-13-transgeenisten hiirten keuhkoissa, joissa on IL-13Rα2:n nollalokus, osoittivat, että IL-13Rα2:n puutos lisäsi merkittävästi IL-13:n tai ovalbumiinin aiheuttamaa keuhkotulehdusta ja uudelleenmuodostusta. Useimmat normaalit solut, kuten immuunisolut tai endoteelisolut, ilmentävät IL-13-reseptoreita hyvin vähän tai ei havaittavasti. Tutkimukset ovat osoittaneet, että IL-13Rα2:n solupinnan ilmentyminen ihmisen astmaattisissa hengitysteiden fibroblasteissa oli vähentynyt verrattuna ilmentymiseen normaaleissa kontrollihengitysteiden fibroblasteissa. Tämä tuki hypoteesia, jonka mukaan IL-13Rα2 on IL-13:n aiheuttaman vasteen negatiivinen säätelijä, ja havainnollisti merkittävästi vähentynyttä TGF-β1:n tuotantoa ja kollageenin laskeutumista hiirten keuhkoissa.
Interleukiini-13:lla on kriittinen rooli Goblet-solujen metaplasiassa. Ruokatorvisolut ovat täynnä mukiinia (MUC). MUC5AC Mucin 5AC on pikarisolujen geelimäinen mukiinituote. Interleukiini-13 indusoi pikarisolujen erilaistumista ja mahdollistaa MUC5AC:n tuotannon henkitorven epiteelissä. 15-Lipoksygenaasi-1 (15LO1), joka on rasvahappojen aineenvaihduntaan kuuluva entsyymi, ja sen metaboliitti 15-HETE ilmentyvät voimakkaasti astmassa (mikä johtaa MUC5AC:n yliekspressioon), ja IL-13 indusoi niitä ihmisen hengitysteiden epiteelisoluissa. Rakkulasolujen määrän lisääntyessä keuhkoputkissa tuotetaan liiallista limaa. MUC:n varastoitumisen ja erittymisen muutosten toiminnalliset seuraukset vaikuttavat osaltaan astmapotilaiden erilaisten kliinisten poikkeavuuksien patofysiologisiin mekanismeihin, kuten yskösten tuottamiseen, hengitysteiden ahtautumiseen, pahenemisvaiheeseen ja keuhkojen toiminnan kiihtyvään heikkenemiseen.
Lisäksi IL-13:n on osoitettu indusoivan voimakasta fibrogeenista ohjelmaa erilaisten sairauksien aikana, joille on ominaista kohonnut tyypin 2 sytokiinipitoisuus, kuten krooninen skistosomiaasi ja atooppinen ihottuma muun muassa. On ehdotettu, että tämä fibrogeeninen ohjelma on kriittisesti riippuvainen suorasta IL-13-signaloinnista IL-4Rα:n kautta PDGFRβ+-fibroblasteissa.